Химия белков: Общая характеристика белков и аминокислот.

Общая характеристика и биологическое значение белков.

Белки являются наиболее важными и сложными органическими соединениями, входящими в состав живых организмов. Не только каждый вид живого, но и каждый орган, каждый тип клеток обладает своим специфическим набором белков.

В количественном соотношении они занимают первое место среди всех содержащихся в живой клетке макромолекул. Так, в организме человека белки составляют 40-50% из расчета на сухую массу.

Каждый индивидуум отличается от подобных своего вида собственным набором белков (биохимическая индивидуальность). Эта индивидуальность поддерживается всеми живущими организмами. При внедрении в организм чужих белков образуются защитные вещества (антитела) и разрушают чужие белки. Однако имеется и общность между определенными белками одного и того же вида, которая позволяет проводить обмен белками (например, переливание крови).

Белки – это высокомолекулярные соединения, построенные из аминокислот. В создание белков участвует 20 аминокислот. Они связываются между собой в длинные цепи, которые образуют основу белковой молекулы большой молекулярной массы.

Белки выполняют важные функции в организме:

Ø Каталитическая – практически все химические реакции, протекающие в животной клетке, катализируются специфическими веществами, называемыми ферментами. По химической природе все ферменты являются белками.

Ø Структурная – белки составляют 1/5 част, или 20% массы тела. Коллаген – структурный белок соединительной ткани.

Ø Энергетическая – при полном распаде 1 г белка выделяется 17,15 кДж (4,1 ккал) энергии, что указывает на их способность участвовать в обеспечении организма энергией. Однако использование белков для этих целей происходит только в том случае, когда отмечается недостаток основных источников энергии – углеводов и жиров.

Ø Транспортная – определенная группа белков крови обладает способностью взаимодействовать с различными соединениями и переносить их. Так транспортируются в организме нерастворимые в воде вещества (ионы, металлы, газы) или токсические продукты (билирубин, жирные кислоты и др.). Примером транспортных белков могут служить гемоглобин (переносящий кислород и углекислый газ), трансферрин (белок транспортирующий железо), липопротеиды – сложные белки транспортирующие липиды.

Ø Защитная – в процессе эволюции выработались механизмы узнавания и связывания «чужих» молекул с помощью специфических белков (антител).

Ø Регуляторная – определенные белки являются гормонами, участвуют в регуляции разнообразных процессов, протекающих в организме. Белки участвуют в регуляции важных констант крови: создают онкотическое давление крови; входят в состав буферных систем, влияют на кислотно-основное равновесие крови.

Ø Участие белков в процессах наследственности, т.е. хранении и передачи генетической информации. Эта функции выполняется сложными белками – нуклеопротеидами.

Ø Сократительная – важным признаком живого является подвижность. В основе ее лежит сократительная функция белков.

Ø Гемостатическая функция – белки участвуют в образовании тромба и предотвращении кровотечения.

Химический состав белков.

Белки являются сложными соединениями, полимерами, которые состоят из простых, низкомолекулярных веществ – мономеров.

Химический анализ показал наличие во всех белках углерода, кислорода, водорода, азота и серы, содержание которых следующее: углерода – 50-55%, водорода – 6-7%, кислорода – 21-23%, азота – 15-17%, серы – 0,3-2,5%. В составе отдельных белков обнаружены также фосфор, йод, железо, медь и некоторые другие макро- и микроэлементы в различных, часто очень маленьких количествах.

Содержание основных химических элементов в отдельных белках может различаться, за исключением азота, концентрация которого характеризуется наибольшим постоянством и в среднем составляет 16%.

Исходными составными частями белков являются аминокислоты, которые определяют физико-химические и биологические свойства белков.

Аминокислоты – это аминопроизводные класса карбоновых кислот.

Аминокислоты живых организмов можно разделить на протеиногенные (кодируются генетическим кодом) и непротеиногенные (не кодируются генетическим кодом). Протеиногенных аминокислот 20; 19 из них являются α-аминокислотами, что означает, что атом водорода α-углеродного атома замещен на аминогруппу (NH₂). Общая формула этих аминокислот выглядит следующим образом:

Только одна аминокислота – пролин не соответствует этой общей формуле. Ее относят к иминокислотам.

α-углеродный атом аминокислот является асимметричным (исключение составляет аминопроизводное уксусной кисло­ты — глицин). У каждой аминокислоты имеются как минимум два оптически активных антипода. Природа выбрала для созда­ния белков L-форму, поэтому природные белки построены из L-α-аминокислот.

Для классификации аминокислот пользуются физико-химическими свойствами их радикалов. Существуют разные подходы к такой классификации.

Большая часть аминокислот – это алифатические соединения, две аминокислоты принадлежат к ароматическому ряду и две – к гетероциклическому.

Аминокислоты можно разделить по их свойствами на основные, нейтральные и кислые.

Они отличаются числом амино- и карбоксильных групп в молекуле. Нейтральные содержат по одной амино- и одной карбоксильной группе. Кислые имеют две карбоксильные и одну аминогруппу, основные — две аминогруппы и одну карбоксиль­ную.

Пользуясь таким свойством аминокислот, как полярность, можно разделить их на группу неполярных (гидрофобных) ами­нокислот (аланин, валин, лейцин, изолейцин, метионин, пролин, фенилаланин, триптофан), группу полярных (гидрофиль­ных) незаряженных аминокислот (глицин, серии, треонин, цистеин, тирозин, аспарагин, глутамин), группу отрицательно заряженных (кислых) аминокислот (аспарагиновая и глутаминовая кислоты) и группу положительно заряженных (основных) аминокислот (аргинин и лизин).

По способности человека синтезировать их из предшественников

Незаменимые: Триптофан, Фенилаланин, Лизин, Треонин, Метионин, Лейцин, Изолейцин, Валин.

Заменимые: Тирозин, Цистеин, Гистидин, Аргинин, Глицин, Аланин, Серин, Глутамат, Глутамин, Аспартат, Аспарагин, Пролин.

Некоторые заменимые аминокислоты синтезируются в организме человека в недостаточных количествах и должны поступать с пищей.

Характеристика аминокислот

Собственно алифатическими можно назвать 5 аминокислот.

Глицин (Гли), или гликокол (аминоуксусная кислота), явля­ется единственной оптически неактивной аминокислотой из-за отсутствия ассиметрического углеродного атома. Глицин участвует в синтезе белка, образовании нуклеиновых и желчных кислот (его атомы входят в состав нуклеотидов, гема и в состав важного трипептида глутатиона), а также необходим для обезвреживания в печени токсических продуктов.

Аланин (Ала) (аминопропионовая кислота) нередко исполь­зуется организмом для синтеза глюкозы.

Валин (Вал) — аминоизовалериановая кислота, лейцин (Лей) — аминоизокапроновая кислота, изолейцин (Иле) — α-амино-β-этил-β-метилпропионовая кислота, обладая выраженными гидрофобными свойствами, играют важ­ную роль в формировании пространственной структуры бел­ковой молекулы. Активно участвуют в обмене веществ.

Гидроксиаминокислоты:

Серин (Сер) — α-амино-β-гидроксипропионовая кислота и Треонин (Тре) — α-амино-β-гидроксимасляная кислота — играют важную роль в про­цессах ковалентной модификации структуры белков. Их гидроксильная группа легко взаимодей­ствует с фосфорной кислотой, что бывает необходимым для изменения функциональной активности белков. Серин входит в состав различных ферментов, основного белка молока – казеина, обнаружен в составе липопротеидов и других белков. Треонин участвует в биосинтезе белка.

Серосодержащие аминокислоты.

Цистеин (Цис) — α-амино-β-тиопропионовая кислота, благодаря активной —SH-группе легко вступает в окислительно-восстановительные реакции, защищая клетку от дей­ствия окислителей, участвует в образовании дисульфидных мостиков, стабилизирующих структуру белков. Две молекулы цистеина, окисляясь, образуют цистин. При этом образуется дисульфидная связь.

Метионин (Мет) — α-амино-β-тиометилмасляная кислота — выполняет функцию донора подвижной метильной группы, необходимой для синтеза биологически ак­тивных соединений: холина, нуклеотидов и т. д.

Дикарбоновые аминокислоты:

Глутаминовая (Глу) — α-аминоглутаровая кислота и Аспарагиновая (Асп) — α-аминоянтарная кислота — наиболее распространенные аминокислоты белков животных организмов. Обладая до­полнительной карбоксильной группой в радикале, эти аминокислоты способствуют ионному взаимодействию, придают заряд белковой молекуле. Они участвуют в биосинтезе белка, образовании важнейших соединений (тормозных медиаторов нервной системы, других аминокислот), энергетическом обмене. Эти ами­нокислоты могут образовывать амиды.

• Амиды дикарбоновых аминокислот: глутамин (Гли) и ас­парагин (Асн) — выполняют важную функцию в обезвреживании и транспорте аммиака в орга­низме.

Циклические аминокислоты имеют в своем радикале аро­матическое или гетероциклическое ядро.

Фенилаланин (Фен) —α-амино-β-фенилпропионовая кисло­та и Тирозин (Тир) — α-амино-β-параоксифенилпропионовая кислота — эти две аминокислоты образуют взаимосвязанную пару, выполняющую важные функции в организме, например участие их в синтезе ряда биологически активных веществ (ад­реналин, тироксин). Фенилаланин служит основным источником синтеза тирозина, являющегося предшественником ряда биологически важных веществ: гормонов (тироксина, адреналина), некоторых пигментов.

Триптофан (Три) — α-амино-β-индолилпропионовая кис­лота используется для синтеза витамина РР, серотонина, гор­монов эпифиза.

Гистидин (Гис) — α-амино-β-имидазолилпропионовая кис­лота может использоваться при образовании гистамина, регу­лирующего проницаемость капилляров и проявляющего свое действие при аллергии.

Диаминомонокарбоновые аминокислоты:

Лизин (Лиз) — диаминокапроновая кислота и Аргинин (Apг) — α-амино-β-гуанидинвалериановая кислота — имеют допол­нительную аминогруппу, которая придает основные свойства белкам, содержащим много таких аминокис­лот. Лизин необходим для синтеза белков, в том числе гистонов, входящих в состав нуклеопротеидов; обнаружен в структуре некоторых ферментов. Образование аргинина является частью метаболи­ческого пути обезвреживания аммиака (синтез моче­вины).

Иминокислота — Пролин (Про) отличается от других ами­нокислот по строению. Особое место отводится этой аминокислоте в структуре коллагена, где пролин в процессе синтеза коллагена может превращаться в гидроксипролин.