…ами
, которые в воде образуют коллоидные растворы. Эти растворы характеризуются высокой вязкостью, способностью рассеивать лучи видимого света, не проходят через полупроницаемые мембраны и имеют некоторые другие свойств Вязкость раствора зависит от молекулярной массы и концентрации растворенного вещества. Чем выше молекулярная масса, тем раствор более вязкий. Белки как высокомолекулярные соединения образуют вязкие растворы, например раствор яичного белка в воде.
При пропускании пучка света через коллоидный раствор путь луча имеет вид светящегося конуса. Это связано с тем, что крупные частицы коллоидного (белкового) раствора вызывают рассеивание света (явление опалесценции, мутности).
Коллоидные частицы не проходят через полупроницаемые мембраны (целлофан, коллоидную пленку, стенку мочевого пузыря быка), так как их поры меньше коллоидных частиц. Непроницаемыми для белка являются все биологические мембраны. Это свойство белковых растворов широко используется в медицине и химии для очистки белковых препаратов от посторонних примесей. Такой процесс разделения называется диализом. Явление диализа лежит в основе действия аппарата «искусственная почка», который широко используется в клиниках для лечения почечной недостаточности.
Классификация белков
Все белки в зависимости от строения делятся на простые — протеины, состоящие только из аминокислот, и сложные — протеиды, молекулы которых, помимо белковой части, имеют и небелковую — простетическую группу.
ПРОТЕИНЫ
Протеины представляют собой простые белки, состоящие только из белковой части. Они широко распространены в животном и растительном мире. К ним относятся альбумины и глобулины, встречающиеся практически во всех животных и растительных клетках, биологических жидкостях и выполняющие очень важные функции. Альбумины участвуют в поддержании осмотического давления крови (создают онкотическое давление), транспортируют с кровью различные вещества. Глобулины входят в состав ферментов, составляют основу иммуноглобулинов, выполняющих функции антител. В сыворотке крови между этими белками существует постоянное соотношение — альбумино-глобулиновый коэффициент (А/Г), равный 1,7 — 2,3 и имеющий важное диагностическое значение.
Другими представителями протеинов являются протамины и гистоны — белки основного характера, содержащие много лизина и аргинина. Эти белки входят в состав нуклеопротеидов. Другой основной белок — коллаген — образует внеклеточное вещество соединительной ткани и находится в коже, хрящах и других тканях.
ПРОТЕИДЫ
Протеиды являются сложными белками, состоящими из белковой и небелковой частей. Название протеида определяется названием его небелковой части (простатической группы). Так, нуклеиновые кислоты являются небелковой частью нуклеопротеидов, фосфорная кислота входит в состав фосфопротеидов, углеводы — гликопротеидов, а липиды — липопротеидов.
Нуклеоиротеиды. Имеют важное значение, так как их небелковая часть представлена нуклеиновыми кислотами: дезоксирибонуклеиновой (ДНК) и рибонуклеиновой (РНК). Нуклеиновые кислоты участвуют в хранении и передаче наследственной информации о синтезе белков, специфичных для данного организма. Белковая часть нуклеопротеидов представлена в основном протаминами и гистонами. Комплексы ДНК с протаминами обнаружены в сперматозоидах, а с гистонами — в соматических клетках, где молекула ДНК «намотана» вокруг молекул гистонов. Гистоны обеспечивают компактную упаковку ДНК и ее хранение, так как ДНК в составе нуклеопротеида не может проявлять своей биологической функции — передавать закодированную в ней наследственную информацию.
Хромопротеиды. Являются сложными белками, простетическая группа которых представлена окрашенными соединениями. К хромопротеидам относятся гемоглобин, миоглобин (белок мышц), ряд ферментов (каталаза, пероксидаза, цитохромы), а также хлорофилл, содержащийся в растениях.
Гемоглобин (Нb) состоит из белка глобина и небелковой части — гема, в составе которого имеется атом двухвалентного железа. Молекула Нb содержит четыре гема и является белком с четвертичной структурой. Она состоит из четырех субъединиц — двух α-цепей и двух β-цепей, каждая из которых имеет свою третичную структуру и особым образом уложена вокруг кольца гема.
Основная биологическая функция Нb транспорт кислорода и углекислого газа в крови. В капиллярах легких при высоком парциальном давлении кислорода, равном примерно 100 мм рт. ст., Нb почти полностью насыщается кислородом. Последний присоединяется к железу гема координационными связями. При этом окисления железа не происходит и оно остается двухвалентным. Такое соединение называется оксигемоглобином — НbO2. В капиллярах тканей, где парциальное давление кислорода низкое (около 5 мм рт. ст.), оксигемоглобин распадается (диссоциирует) на Hb и О2. Кислород переходит в ткани, а освободившийся гемоглобин соединяется с поступившим из тканей углекислым газом и превращается в карбгемоглобин — НbС02, который переносится с кровью к легким. В легочных капиллярах карбгемоглобин распадается на Нb и СО2. Углекислый газ выделяется из организма при выдыхании, а гемоглобин вновь насыщается кислородом.
В организме обнаружен в небольшом количестве (около 1%) метгемоглобин — НbОН, имеющий в своем составе окисленное железо (Fe+3) и не способный транспортировать газы крови.
При отравлении угарным газом (СО) в крови образуется комплекс карбоксигемоглобин — НbСО. Угарный газ прочнее, чем кислород связывается с НЬ, препятствуя тем самым образованию оксигемоглобина и транспорту кислорода. В результате нарушается снабжение тканей кислородом и возникает кислородное голодание. Различные формы Нb крови определяют с помощью метода спектрального анализа.
Как уже отмечалось, у взрослого здорового человека молекула гемоглобина состоит из двух α- и двух β-цепей. Такой гемоглобин обозначается как НbА. Однако состав цепей гемоглобина может меняться в зависимости от целого ряда условий. Так, в ходе развития человека от плода до взрослого организма происходит смена гемоглобинов. У плода присутствует HbF (фетальный), который состоит из двух α- и двух γ-цепей. Он обладает способностью лучше связывать кислород при его относительной недостаточности в период внутриутробного развития. После рождения HbF заменяется на НbА.
Кроме того, состав гемоглобина может меняться в результате определенных нарушений генетического аппарата клетки. Такие гемоглобины называются аномальными или патологическими, а заболевания, которые они вызывают, — гемоглобинопатиями наследственного происхождения. В настоящее время обнаружено около 150 патологических форм гемоглобина. Классическим примером заболевания, сопровождающегося образованием аномального гемоглобина, служит серповидно-клеточная анемия. При этой патологии изменения на генетическом уровне приводят к синтезу β-цепи необычного состава, в которой валин занимает место глутаминовой кислоты, присутствующей в нормальном НbА. Такое изменение вызывает нарушение структуры и свойств гемоглобина, который теперь обозначается как HbS. Он легко выпадает в осадок и обладает сниженной способностью переносить кислород. В результате эритроциты, содержащие HbS приобретают форму серпа. Клинически это заболевание проявляется нарушением кровообращения и дыхания, а иногда заканчивается летально.
Миоглобин — хромопротеид, содержащийся в мышцах. Он состоит только из одной цепи, аналогичной субъединице гемоглобина. Миоглобин является дыхательным пигментом мышечной ткани. Он значительно легче гемоглобина соединяется с кислородом, но труднее его отдает. Миоглобин создает запасы кислорода в мышцах, где его количество может достичь 14% всего кислорода организма. Это имеет важное значение, особенно для работы мышцы сердца. Высокое содержание миоглобина обнаружено у морских млекопитающих (тюленя, моржа), что позволяет им находиться длительное время под водой.
Гликопротеиды. Представляют собой сложные белки, простетическая группа которых образована производными углеводов (аминосахарами, гексуроновыми). Гликопротеиды входят в состав клеточных мембран, участвуют в транспорте различных веществ, в процессах свертывания крови, иммунитета, являются составными частями слизи и секретов желудочно-кишечного тракта. У арктических рыб гликопротеиды играют роль антифризов — веществ, препятствующих образованию кристаллов льда внутри их организма.
Фосфопротеиды. Имеют в качестве небелкового компонента фосфорную кислоту. Представителями данных белков являются казеиноген молока, вителлин (белок желтков яиц), ихтулин (белок икры рыб). Такая локализация фосфопротеидов свидетельствует о важном их значении для развивающегося организма. У взрослых форм эти белки присутствуют в костной и нервной тканях
Липопротеиды - сложные белки, простетическая группа которых образована липидами. Они условно подразделяются на растворимые в воде липопротеиды, встречающиеся в крови, и протеолипиды — жирорастворимые структурные компоненты клеточных мембран.