Вторник, 26.11.2024, 18:39
Приветствую Вас Гость | Регистрация | Вход

BioximiaForYou

Строение, свойства и классификация белков, продолжение (часть 2)

…ами, которые в воде образуют коллоидные растворы. Эти растворы характеризуются высокой вязкостью, способностью рассеивать лучи видимого света, не проходят через полупроницаемые мембра­ны и имеют некоторые другие свойств

Вязкость раствора зависит от молекулярной мас­сы и концентрации растворенного вещества. Чем выше молекулярная масса, тем раствор более вязкий. Белки как высокомолекулярные соединения образуют вязкие растворы, например раствор яичного белка в воде.

При пропускании пучка света через коллоидный раствор путь луча имеет вид светящегося конуса. Это связано с тем, что крупные частицы коллоидного (белкового) раствора вызывают рас­сеивание света (явление опалесценции, мутности).

Коллоидные частицы не проходят через полупроницаемые мембраны (целлофан, коллоидную пленку, стенку мочевого пузыря быка), так как их поры меньше коллоидных частиц. Непроницаемыми для белка являются все биологические мембраны. Это свойство белковых растворов широко используется в медицине и химии для очистки белковых препара­тов от посторонних примесей. Такой процесс разде­ления называется диализом. Явление диа­лиза лежит в основе действия аппарата «искусствен­ная почка», который широко используется в клини­ках для лечения почечной недостаточности.

Классификация белков

Все белки в зависимости от строения делятся на простые — протеины, состоящие только из аминокис­лот, и сложные — протеиды, молекулы которых, по­мимо белковой части, имеют и небелковую — простетическую группу.

ПРОТЕИНЫ

Протеины представляют собой простые белки, сос­тоящие только из белковой части. Они широко расп­ространены в животном и растительном мире. К ним относятся альбумины и глобулины, встречающиеся практически во всех животных и растительных клет­ках, биологических жидкостях и выполняющие очень важные функции. Альбумины участвуют в поддержа­нии осмотического давления крови (создают онкотическое давление), транспортируют с кровью различ­ные вещества. Глобулины входят в состав ферментов, составляют основу иммуноглобулинов, выполняющих функции антител. В сыворотке крови между этими белками существует постоянное соотношение — альбумино-глобулиновый коэффициент (А/Г), равный 1,7 — 2,3 и имеющий важное диагностическое значе­ние.

Другими представителями протеинов являются протамины и гистоны — белки основного характера, содержащие много лизина и аргинина. Эти белки входят в состав нуклеопротеидов. Другой основной белок — коллаген — образует внеклеточное вещество соединительной ткани и находится в коже, хрящах и других тканях.

ПРОТЕИДЫ

Протеиды являются сложными белками, состоя­щими из белковой и небелковой частей. Название протеида определяется названием его небелковой час­ти (простатической группы). Так, нуклеиновые кисло­ты являются небелковой частью нуклеопротеидов, фосфорная кислота входит в состав фосфопротеидов, углеводы — гликопротеидов, а липиды — липопротеидов.

Нуклеоиротеиды. Имеют важное значение, так как их небелковая часть представлена нуклеиновыми кис­лотами: дезоксирибонуклеиновой (ДНК) и рибонук­леиновой (РНК). Нуклеиновые кислоты участвуют в хранении и передаче наследственной информации о синтезе белков, специфичных для данного организма. Белковая часть нуклеопротеидов представлена в ос­новном протаминами и гистонами. Комплексы ДНК с протаминами обнаружены в сперматозоидах, а с гистонами — в соматических клетках, где молекула ДНК «намотана» вокруг молекул гистонов. Гистоны обеспечивают компактную упаковку ДНК и ее хра­нение, так как ДНК в составе нуклеопротеида не может проявлять своей биологической функции — пе­редавать закодированную в ней наследственную ин­формацию.

Хромопротеиды. Являются сложными белками, простетическая группа которых представлена окра­шенными соединениями. К хромопротеидам относятся гемоглобин, миоглобин (белок мышц), ряд ферментов (каталаза, пероксидаза, цитохромы), а также хлоро­филл, содержащийся в растениях.

Гемоглобинb) состоит из белка глобина и небелковой части — гема, в составе которого име­ется атом двухвалентного железа. Молекула Нb со­держит четыре гема и является белком с четвертич­ной структурой. Она состоит из четырех субъеди­ниц — двух α-цепей и двух β-цепей, каждая из кото­рых имеет свою третичную структуру и особым об­разом уложена вокруг кольца гема.

Основная биологическая функция Нb транспорт кислорода и углекислого газа в крови. В капиллярах легких при высоком парциальном давлении кислоро­да, равном примерно 100 мм рт. ст., Нb почти пол­ностью насыщается кислородом. Последний присоеди­няется к железу гема координационными связями. При этом окисления железа не происходит и оно остается двухвалентным. Такое соединение называет­ся оксигемоглобином — НbO2. В капиллярах тканей, где парциальное давление кислорода низкое (около 5 мм рт. ст.), оксигемоглобин распадается (диссоци­ирует) на Hb и О2. Кислород переходит в ткани, а освободившийся гемоглобин соединяется с поступив­шим из тканей углекислым газом и превращается в карбгемоглобин — НbС02, который переносится с кровью к легким. В легочных капиллярах карбгемоглобин распадается на Нb и СО2. Углекислый газ выделяется из организма при выдыхании, а гемогло­бин вновь насыщается кислородом.

В организме обнаружен в небольшом количестве (около 1%) метгемоглобин — НbОН, имеющий в своем составе окисленное железо (Fe+3) и не способный транспортировать газы крови.

При отравлении угарным газом (СО) в крови образуется комплекс карбоксигемоглобин — НbСО. Угарный газ прочнее, чем кислород связывается с НЬ, препятствуя тем самым образованию оксигемоглобина и транспорту кислорода. В результате нарушает­ся снабжение тканей кислородом и возникает кисло­родное голодание. Различные формы Нb крови определяют с помощью метода спектрального анализа.

Как уже отмечалось, у взрослого здорового человека молекула гемоглобина состоит из двух α- и двух β-цепей. Такой гемоглобин обозначается как НbА. Однако состав цепей гемоглобина может меняться в зависимости от целого ряда условий. Так, в ходе раз­вития человека от плода до взрослого организма про­исходит смена гемоглобинов. У плода присутствует HbF (фетальный), который состоит из двух α- и двух γ-цепей. Он обладает способностью лучше свя­зывать кислород при его относительной недостаточ­ности в период внутриутробного развития. После рож­дения HbF заменяется на НbА.

Кроме того, состав гемоглобина может меняться в результате определенных нарушений генетического аппарата клетки. Такие гемоглобины называются ано­мальными или патологическими, а заболевания, кото­рые они вызывают, — гемоглобинопатиями наследственного происхождения. В настоящее время обна­ружено около 150 патологических форм гемоглобина. Классическим примером заболевания, сопровож­дающегося образованием аномального гемоглобина, служит серповидно-клеточная анемия. При этой патоло­гии изменения на генетическом уровне приводят к синтезу β-цепи необычного состава, в которой валин занимает место глутаминовой кислоты, присутст­вующей в нормальном НbА. Такое изменение вызывает нарушение структуры и свойств гемоглобина, который теперь обозначается как HbS. Он легко выпадает в осадок и обладает сниженной способностью переносить кислород. В результате эритроциты, содержащие HbS приобретают форму серпа. Клинически это забо­левание проявляется нарушением кровообращения и дыхания, а иногда заканчивается летально.

Миоглобин — хромопротеид, содержащийся в мышцах. Он состоит только из одной цепи, анало­гичной субъединице гемоглобина. Миоглобин является дыхательным пигментом мышечной ткани. Он значи­тельно легче гемоглобина соединяется с кислородом, но труднее его отдает. Миоглобин создает запасы кис­лорода в мышцах, где его количество может достичь 14% всего кислорода организма. Это имеет важное значение, особенно для работы мышцы сердца. Высокое содержание миоглобина обнаружено у морских млеко­питающих (тюленя, моржа), что позволяет им нахо­диться длительное время под водой.

Гликопротеиды. Представляют собой сложные бел­ки, простетическая группа которых образована производ­ными углеводов (аминосахарами, гексуроновыми). Гликопротеиды входят в состав клеточных мембран, участвуют в транспорте различных веществ, в процессах свертывания крови, иммунитета, являются составными частями слизи и секретов желудочно-кишечного тракта. У арктических рыб гликопротеиды играют роль антифризов — ве­ществ, препятствующих образованию кристаллов льда внутри их организма.

Фосфопротеиды. Имеют в качестве небелкового компонента фосфорную кислоту. Представителями дан­ных белков являются казеиноген молока, вителлин (белок желтков яиц), ихтулин (белок икры рыб). Та­кая локализация фосфопротеидов свидетельствует о важном их значении для развивающегося организма. У взрослых форм эти белки присутствуют в костной и нервной тканях

Липопротеиды - сложные белки, простетическая группа которых образована липидами. Они условно подразделяются на растворимые в воде липопротеиды, встречающиеся в крови, и протеолипиды — жирорастворимые структурные компоненты клеточных мембран.

RSS

Вход на сайт

Поиск

Календарь

«  Ноябрь 2024  »
ПнВтСрЧтПтСбВс
    123
45678910
11121314151617
18192021222324
252627282930

Статистика


Онлайн всего: 1
Гостей: 1
Пользователей: 0

Друзья сайта